"soupe primitive"keinlezard a écrit : ↑14 janv.21, 22:58 Hello,
Sauf que c'est faux !
Un virus , une bactérie ne viennent pas plus d'animaux que d'autre chose !
Il s'agit d'entité nés dans les soupes primitives qui ont suivit leur propre cheminement évolutif.
Au mieux l'on peut dire qu'il y a une coévolution entre virus / bactéries et hôtes infecté et cela s'arrête là !
Mais il n'y a surement pas une "origine" animal à un virus / bactérie
Elle a bon dos "la soupe primitive"
Et elle remonte à quand ?
Quand Darwin faisait son marché au bord des étangs ?
TROISIÈME PARTIE
LES GRIPPES ZOONOTIQUES
IMPLIQUANT LE PORC
- I. Les virus Influenza (VI)
A. Classification, structure, propriétés et protéines virales synthétisées
Les VI font partie de la famille des Orthomyxoviridae. Ils sont répartis en trois types :
A, B et C. Les VI B et C infectent uniquement l’Homme. Seuls les VI de type A ont donc une
importance en pathologie porcine et notre étude se limitera à ceux-ci. De plus, les virus
hautement pathogènes pour l’Homme appartiennent tous au type A. Les VI ont été isolés
pour la première fois chez le porc en 1931 et chez l’homme en 1933. Ils sont nommés
suivant une nomenclature stricte : type, espèce chez qui le virus a été isolé, lieu d’isolement,
numéro de laboratoire arbitraire et année d’isolement (ex : A/Porc/Wisconsin/125/98)
(Olsen et al., 2006 ; Haddad et al, 2013).
Les VI sont des virus pléomorphes et enveloppés, d’approximativement 80 à 120 nm
de diamètre. Leur génome de 13,6 kb est formé de 8 segments d’ARN polarisé négativement
codant 11 protéines virales (voir figure 30) :
- La protéine de matrice M1 : elle est formée de nombreux monomères identiques.
Cette protéine correspond à l’antigène interne ou « soluble » et tapisse la surface interne de
l’enveloppe virale. Elle jouerait un rôle dans l’assemblage et le bourgeonnement des virions
et permet de définir le type de virus grippal. Toutes les souches d’un même type possèdent
en effet le même antigène interne.
- La protéine M2 : elle est intégrée à l’enveloppe virale et forme un canal ionique.
- Les trois sous-unités de l’ARN polymérase : PA, PB1 et PB2.
- La protéine de la nucléocapside (NP) : elle forme le complexe ribonucléoprotéique
(RNP) avec les segments d’ARN viral et l’ARN polymérase. Ce complexe participe à la
réplication et à la transcription de l’ARN (Olsen et al., 2006 ; Ma et al., 2009 ; Haddad et al,
2013 ; Crisci et al., 2013).
- La protéine PB1-F2 : elle est codée par un autre ORF du segment PB1 et est
retrouvée chez de nombreux VI A, notamment chez la plupart des VI humains et aviaires. La
longueur de cette protéine chez les VI porcins diffère selon leur origine : les VI porcins
« classiques » possèdent des protéines PB1-F2 tronquées de 8 à 11 acides aminés alors que
les VI porcins eurasiens « avian-like » possèdent des protéines PB1-F2 complètes d’une
longueur de 87 à 89 acides aminés. Le virus H1N1p 2009 possède des protéines PB1-F2
tronquées de 11 acides aminés. Cette protéine PB1-F2 est un polypeptide pro-apoptotique
et induit donc l’apoptose des cellules de l’hôte. Elle augmenterait également la fréquence et
la gravité des infections batériennes secondaires et contribuerait donc à la virulence
(Neumann et al., 2009).
- La protéine non structurale NS1 : elle est exprimée uniquement dans les cellules
infectées pendant la réplication virale. Elle joue un rôle important dans la virulence des VI et
intervient dans la régulation de la réplication de l’ARN viral et dans la synthèse des protéines
virales. Cette protéine est un antagoniste de l’IFN et bloque donc l’activation de certains
facteurs de transcription et produits de gènes stimulés par l’IFNβ. Elle a également la
capacité de se lier à l’ARN double-brin afin de prévenir l’activation de l’oligo(A) synthétase
ARN double brin-dépendante, et par conséquent l’activation ultérieure de la ribonucléase L
(L pour latente) qui joue un rôle important dans la réponse immunitaire innée. La
ribonucléase L, induite par l’IFN, détruit une fois activée tous les ARN dans les cellules. C’est
l'effecteur enzymatique d'une voie de dégradation des ARN simple brin activée lors d'une
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infection virale, mais son activité n’est pas limitée à la dégradation des ARN viraux. La
ribonucléase L joue en effet un rôle majeur dans l’apoptose et la différenciation en régulant
aussi l'expression et la stabilité des ARN cellulaires (Neumann et al., 2009).
- La protéine NS2 : elle était à l’origine classée parmi les protéines non structurales,
mais fait en réalité partie de la structure des virions et serait un facteur de transport
nucléaire (elle est également appelée protéine NEP pour Nuclear Export Protein).
- L’hémagglutinine (HA) et la neuraminidase (NA) : ces deux glycoprotéines sont
localisées à la surface du virion et s’insèrent dans l’enveloppe virale. Elles représentent les
antigènes de surface principaux et sont donc les cibles majeures de la réponse immunitaire
humorale de l’hôte. Au sein d’un même type, en fonction des propriétés antigéniques de
l’hémagglutinine H et de la neuraminidase N, on distingue des sous-types HxNy (ex : H1N1,
H3N2…) qui présentent des différences antigéniques importantes, et qui sont eux-mêmes
subdivisés en clades et en variants sur la base de différences antigéniques plus faibles.
Actuellement, 18 HA différentes et 11 NA différentes ont été identifiées (cf. infra). Les HA
(H17 et H18) et les NA (N10 et N11) les plus récemment identifiées l’ont été lors de la
découverte récente chez des chauves-souris de deux sous-types jusque-là inconnus, les virus
H17N10 et H18N11, respectivement au Guatemala et au Pérou. Les HA (organisées en
trimères) se lient à des récepteurs qui contiennent de l’acide sialique ou acide N-acétyl
neuraminique (cf. infra) et permettent donc l’infection des cellules de l’hôte. La liaison à
l’acide sialique est également responsable de l’agglutination des érythrocytes qui permet la
détection du virus par les méthodes sérologiques d’hémagglutination et d’inhibition de
l’hémagglutination. L’HA contient enfin des sites antigéniques majeurs contre lesquels sont
dirigés les anticorps neutralisants. La NA (organisée en tétramères) catalyse la réaction
enzymatique de clivage de l’acide sialique présent sur les résidus glucidiques adjacents. Elle
permet ainsi d’empêcher l’agrégation entre les virions et améliore la libération des
particules virales bourgeonnantes (Olsen et al., 2006 ; Ma et al., 2009 ; Haddad et al, 2013 ;
Crisci et al., 2013).
La nature segmentée du génome des VI est une propriété structurale très
importante, car elle leur permet de subir des réassortiments génétiques. De plus, l’acide
nucléique étant formé d’ARN, il est sujet à des mutations fréquentes qui ne peuvent être
corrigées et qui conduisent à l’apparition de nouveaux clades ou variants (cf. infra) (Olsen et
al., 2006 ; Haddad et al, 2013).
Les VI sont sensibles à la chaleur (56°C, 30 minutes), aux acides et aux solvants
organiques comme l’éther ou le chloroforme. Leur enveloppe lipidique les rend très
sensibles aux détergents et à la plupart des désinfectants usuels (formol, composés
phénoliques, eau de javel, ammonium quaternaire…). Ils sont donc instables et peu
résistants dans l’environnement (Olsen et al., 2006), mais les matières organiques
(sécrétions nasales, fèces…) les protègent et leur résistance serait favorisée en milieu
humide et froid. Les VI peuvent ainsi survivre jusqu’à 105 jours dans le lisier en hiver
(Brugère-Picoux et al., 2010).
etc etc etc
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